Km 米氏方程,酶的米氏常數有何意義？ _知識經驗

【Km 米氏方程,酶的米氏常數有何意義？】米氏方程表示一個酶促反應的起始速度與底物濃度關系的速度方程。米氏常數（Km）的含義是酶促反應達最大速度（Vm）一半時的底物(S)的濃度。在酶促反應中米氏方程，在低濃度底物情況下，反應相對于底物是一級反應；而當底物濃度處于中間范圍時，反應（相對于底物）是混合級反應。當底物濃度增加時，反應由一級反應向零級反應過渡。米氏常數它是酶的一個特征性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物制藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。

是把米氏曲線平移后坐標變換得到的雙曲線

將酶促反應的初速率v0作為初始底物濃度[S]的函數所得到的米氏曲線的坐標做一次平移，然后用新系坐標x,y表示舊系坐標[S],v0，那么原來的米氏方程
就可以變換成一個經典的反比方程
于是原來的米氏曲線
就變換成了一個典型直角雙曲線 (Retangular hyperbola)，兩條漸近線的交點即為(-KM,Vmax)
而陰影部分的實線才是實驗可以測定的部分，也就是原來的米氏曲線
以上
米氏方程
v＝vmax[s]/（km [s]，這個方程稱為michaelis-menten方程，是在假定存在一個穩態反應條件下推導出來的，其中km值稱為米氏常數，vmax是酶被底物飽和時的反應速度，[s]為底物濃度。由此可見km值的物理意義為反應達到1/2vmax的底物濃度，單位一般為mol/l，只由酶的性質決定，而與酶的濃度無關。可用km的值鑒別不同的酶。當底物濃度非常大時，反應速度接近于一個恒定值。在曲線的這個區域，酶幾乎被底物飽和，反應相對于底物s是個零級反應。就是說再增加底物對反應速度沒有什么影響。反應速度逐漸趨近的恒定值稱為最大反應速度vmax 。對于給定酶量的vmax可以定義為處于飽和底物濃度的起始反應速度n 。對于反應曲線的這個假一級反應區的速度方程可寫成一種等價形式：
n（飽和時）＝vmax＝k[e][s]0＝k[e]total＝kcat[es]
速度常數k等于催化常數kcat，kcat是es轉化為游離的e和產物的速度常數。飽和時，所有的e都是以es存在。方程（3.2）中還有另一個簡單的關系式：vmax＝kcat[e]total 。從中得出：kcat＝vmax/[e]total 。kcat的單位是s－1 。催化常數可以衡量一個酶促反應的快慢。
米氏常數km是酶促反應速度n為最大酶促反應速度值一半時的底物濃度。這可通過用[s]取代米氏方程中的km證明，通過計算可得n＝vmax/2 。
km和vmax的意義
①當ν=vmax/2時，km=[s] 。因此，km等于酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。

Km 米氏方程,酶的米氏常數有何意義？

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